Permite la criomicroscopía electrónica, conocer más a fondo la estructura de las proteínas

El Premio Nobel de Química 2017, otorgado a los científicos Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson por “desarrollar la criomicroscopía electrónica para la determinación estructural en alta resolución de biomoléculas en soluciones”, reconoce un trabajo que amplía el horizonte para conocer a fondo la estructura de aquellas proteínas que no eran fáciles de abordar con las técnicas utilizadas hasta ahora, aseguró Rosario Muñoz Clares, académica de la Facultad de Química.

La universitaria, quien es responsable del Laboratorio de Estructura y Función de Proteínas del Departamento de Bioquímica de la FQ, sostuvo en entrevista que “hoy es un día de regocijo para quienes nos dedicamos a estudiar la estructura de las proteínas”.

Jacques Dubochet es ciudadano suizo y trabaja en la Universidad de Lausana; Joachim Frank nació en Alemania y trabaja en la Universidad de Columbia, en Estados Unidos; Richard Henderson nació en Escocia y trabaja en la Universidad de Cambridge, Reino Unido.

De acuerdo con el Comité que otorga el Premio Nobel de Química, el trabajo de los galardonados llevó a la Bioquímica a una nueva era, pues permite conocer los detalles de las biomoléculas en las células y los fluidos corporales. Los investigadores desarrollaron un proceso que permite que las biomoléculas se congelen muy rápido, conserven su forma natural y puedan ser estudiadas con la microscopía electrónica.

Para Muñoz Clares, este Premio Nobel a la técnica de criomicroscopía electrónica “es realmente una noticia espléndida para quienes estamos interesados en esta área de la ciencia. Es un reconocimiento muy merecido para los tres investigadores que han desarrollado esta técnica”.

La universitaria hizo hincapié en la importancia de entender la estructura de las proteínas porque éstas son básicas para todas las células: son las moléculas biológicas que llevan a cabo muchas y diversas funciones, las cuales se basan precisamente en su estructura.

“Si queremos entender cómo funcionan las proteínas y manipularlas para el desarrollo de fármacos, de vacunas o para una infinidad de objetivos, necesitamos conocer su estructura. Había ciertas proteínas complejas, con estructuras grandes o que forman parte de complejos proteicos, las cuales no habían sido fáciles de estudiar por los métodos tradicionales de resonancia magnética nuclear o cristalografía de rayos x, pero que en este momento ya se pueden analizar con la criomicroscopía electrónica”.

La docente también comentó que este Premio Nobel podría motivar a las agencias financiadoras de la ciencia a colaborar con este tipo de investigaciones de frontera: “Esperamos que con este prestigioso reconocimiento esta técnica sea más conocida, despierte el interés de científicos y estudiantes por este campo de la Biología estructural, y sean mucho más apoyados financieramente los estudios basados en ella, porque éstos aportarán conocimientos muy valiosos sobre procesos biológicos, de los cuales aún tenemos una comprensión limitada”.

Por su parte, Lilian González Segura, también del Departamento de Bioquímica de la FQ, explicó que básicamente son tres los métodos de estudio de las estructuras de las proteínas: la cristalografía de rayos X, la resonancia magnética nuclear y la criomicroscopía electrónica. Las dos primeras técnicas, indicó, tienen sus ventajas y limitaciones: “en el caso de la resonancia la limitante es el tamaño de las proteínas que pueden estudiarse, pero la ventaja es que se puede conocer su estructura en solución acuosa; en la cristalografía, la limitante es tener cristales de proteínas, lo que no siempre es posible, y que las estructuras que se determinan no permiten conocer todos los cambios que una proteína puede experimentar en solución acuosa”.

La criomicroscopía electrónica, añadió, “permite obtener la estructura de las moléculas hidratadas sin importar su tamaño, sin necesidad de cristalizarlas y en un medio acuoso, por lo que esta técnica abre nuevas fronteras para elucidar la estructura de proteínas que no se podían resolver con las otras técnicas”.

Dentro de la Biología estructural, apuntó también González Segura, la idea es tratar de diseñar fármacos y trabajar la ingeniería de proteínas para buscar modificar éstas, a fin de que puedan adquirir nuevas funciones, o bien, estudiar proteínas involucradas en enfermedades para que, con el conocimiento de su estructura y funcionamiento, se puedan diseñar fármacos para contrarrestar los padecimientos.

“Realmente el trabajo de los científicos galardonados abre una nueva perspectiva de cómo se pueden estudiar las proteínas con esta técnica de criomicroscopía electrónica. Es una herramienta que abre nuevos campos en el estudio de las proteínas”, concluyó.

José Martín Juárez Sánchez