Urgen nuevos antibióticos ante las mutaciones de las bacterias

Uno de los grandes problemas en la Medicina actual es que la industria farmacéutica ya no invierte en la síntesis de nuevos antibióticos, lo cual es un inconveniente porque las bacterias han creado resistencia ante éstos por mutaciones puntuales, alertó la Premio Nobel de Química 2009, Ada Yonath, al dictar una Cátedra Magistral en la Facultad de Química (FQ) de la UNAM.

En el Auditorio B de la FQ, con transmisión simultánea a distintos sitios de esta entidad, la también Profesora Extraordinaria de la Universidad Nacional explicó cómo algunas bacterias producen antibióticos para matar a otras bacterias en un ambiente natural; por ello las distintas moléculas que se producen para combatir enfermedades (como la ampicilina o la eritromicina) tienen su sitio de acción en el ribosoma, un complejo molecular presente en las células.

Dichas moléculas, al llegar al ribosoma, bloqueando el proceso de síntesis de proteínas, generan la muerte de las células. Sin embargo, las bacterias pueden generar resistencia ante los antibióticos por mutaciones, mediante el cambio de una base, indicó Ada Yonath durante la Cátedra Magistral A prebiotic bonding entity is functioning in all contemporary living cells.

Ejemplificó que una adenina (A) en la secuencia del RNA ribosomal procarionte interactúa con el antibiótico inhibiendo la síntesis de proteínas. Pero que en eucariontes esta A es reemplazada por una guanina (G), generando la resistencia a estos antibióticos. Las bacterias resistentes a los antibióticos también sufrieron esta mutación, es decir el cambio de A a G, adquiriendo así la resistencia, precisó la Nobel ante cientos de estudiantes y profesores de esta entidad universitaria, reunidos el 25 de abril, con quienes compartió sus investigaciones sobre la estructura tridimensional del ribosoma y, particularmente, su búsqueda de nuevos sitios que sólo existen en el ribosoma de bacterias patógenas, a donde deben ser dirigidos los nuevos medicamentos.

Nuevos campos para la Biología

Ada Yonath también presentó avances sobre una investigación de frontera que abre a la Biología nuevas perspectivas sobre la relación entre el ribosoma, el código genético y síntesis de proteína, esto significa un progreso para la ciencia básica, al ser la primera vez que alguien demuestra cómo pudo haberse originado la primera formación de lo que se conoce como el enlace peptídico para unir a los aminoácidos en las proteínas.

La investigadora israelí refirió que en el ribosoma existe un sitio que se generó casi desde el origen de la vida y se ha mantenido en todos los organismos, desde bacterias hasta humanos, el cual es conocido como protoribosoma. Esta estructura es muy importante, explicó, porque es ahí donde se promueve la formación del enlace peptídico.

En esta Cátedra estuvieron presentes el Director de la FQ, Jorge Vázquez Ramos, y el Secretario Académico de Investigación y Posgrado, Felipe Cruz García, además de profesores eméritos, académicos y estudiantes.

Trayectoria

El trabajo de Ada Yonath no sólo ha sido valioso para el desarrollo de fármacos antibacterianos más eficientes, sino además ha dado a los científicos nuevas armas en la lucha contra las bacterias resistentes a los antibióticos, uno de los retos médicos más apremiantes del siglo XXI.

En 2009, se convirtió en la cuarta mujer en la historia, y la primera israelí, en recibir el Premio Nobel de Química, galardón que compartió con los estadounidenses Venkatraman Ramakrishnan y Thomas Steitz; esta distinción les fue otorgada por sus estudios sobre la estructura tridimensional y la función del ribosoma, un complejo supramolecular donde ocurre la síntesis de proteínas en las células.

Para cristalizar el ribosoma, Ada Yonath desarrolló la técnica de crio-bio-cristalografía, la cual fue inspirada en la hibernación de los osos polares; estos animales empacan sus ribosomas de una manera ordenada justo antes de entrar en periodo de hibernación, lo que permite mantenerlos intactos y funcionales durante meses.

Esto le permitió exponer cristales de ribosomas a temperaturas de -185^oC, minimizando así la desintegración de la estructura cristalina debida al bombardeo con rayos X. Esta aproximación experimental detonó el estudio de la estructura del ribosoma en un número importante de laboratorios en el mundo; gracias a esta metodología, entre los años 2000 y 2001, Ada publicó la primera estructura tridimensional del ribosoma bacteriano.

José Martín Juárez Sánchez